Mapeos acoplados espacio-temporales en redes Cα de aminoácidos en proteínas globulares:

Abstract

RESUMEN:

En este estudio, se desarrolló un modelo de redes de residuos de proteínas (PRNs) utilizando proteínas globulares, incluyendo la proteasa principal del SARS CoV-2. Se examinaron las propiedades topológicas relevantes de las PRNs y se compararon con las propiedades de otras redes de referencia. Además, se identificaron sitios estructuralmente importantes mediante métricas de centralidad y comunicabilidad de largo alcance. Los resultados corroboraron diferencias entre las PRNs de proteasas de SARS CoV-1 y SARS CoV-2, indicando cambios estructurales que mejoran la eficiencia de la proteasa de SARS CoV-2 en la transmisión de perturbaciones a larga distancia. En el análisis, se utilizó el mapeo acoplado dinámico (DCML) como herramienta y se encontró una correlación entre los sitios de alta centralidad de largo alcance y la sincronización espacio-temporal. Asimismo, se evaluó el impacto de las diferencias en la topología de las redes en el flujo de información en proteínas globulares, utilizando redes de carbonos Cα. En conclusión, este estudio proporciona una comprensión detallada de cómo la estructura de una proteína influye en su dinámica de sincronización y flujo de información a larga distancia en la red.

ABSTRACT:

In this study, a model of protein residue networks (PRNs) was developed using globular proteins, including the main protease of SARS CoV-2. The relevant topological properties of the PRNs were examined and compared to properties of other reference networks. Additionally, structurally important sites were identified using metrics of centrality and long-range communicability. The results confirmed differences between the PRNs of SARS CoV-1 and SARS CoV-2 proteases, indicating structural changes that enhance the efficiency of the SARS CoV-2 protease in long-range perturbation transmission. In the analysis, the coupled map lattice (DCML) mapping was used as a tool, and a correlation was found between high centrality sites and spatiotemporal synchronization. Furthermore, the impact of network topology differences on information flow in globular proteins was evaluated, using Cα carbon networks. In conclusion, this study provides a detailed understanding of how the structure of a protein influences its synchronization dynamics and long-range information flow in the network.